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アイテム
ヒト毛嚢におけるＳ１００Ａ３の脱イミノ化反応の生理的機能とその応用
https://kindai.repo.nii.ac.jp/records/3159
https://kindai.repo.nii.ac.jp/records/3159649df51b-462e-49e6-82a5-02e54befbaca
| 名前 / ファイル | ライセンス | アクション |
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KAKEN_20591358seika.pdf (486.7 kB)
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| Item type | 研究報告書 / Research Paper(1) | |||||||||||||
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| 公開日 | 2011-07-08 | |||||||||||||
| タイトル | ||||||||||||||
| タイトル | ヒト毛嚢におけるＳ１００Ａ３の脱イミノ化反応の生理的機能とその応用 | |||||||||||||
| その他（別言語等）のタイトル | ||||||||||||||
| その他のタイトル | Physiology and application of deimination of humnan hair follicle S100A3 | |||||||||||||
| 著者 |
川田, 暁
× 川田, 暁
× 高原, 英成
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| 言語 | ||||||||||||||
| 言語 | jpn | |||||||||||||
| キーワード | ||||||||||||||
| 主題 | Ｓ１００Ａ３, 脱イミノ化反応, ヒト毛嚢, peptidylarginine deimase, Ｘ線構造解析, カルシウム結合タンパク質 | |||||||||||||
| 資源タイプ | ||||||||||||||
| 資源タイプ識別子 | http://purl.org/coar/resource_type/c_18ws | |||||||||||||
| 資源タイプ | research report | |||||||||||||
| 著者(英) | ||||||||||||||
| en | ||||||||||||||
| KAWADA, AKIRA | ||||||||||||||
| 著者(英) | ||||||||||||||
| en | ||||||||||||||
| TAKAHARA, HIDENARI | ||||||||||||||
| 著者 所属 | ||||||||||||||
| 近畿大学医学部; 教授 | ||||||||||||||
| 著者 所属 | ||||||||||||||
| 茨城大学農学部; 教授 | ||||||||||||||
| 著者 役割 | ||||||||||||||
| 研究代表者 | ||||||||||||||
| 著者 役割 | ||||||||||||||
| 研究分担者 | ||||||||||||||
| 著者 外部リンク | ||||||||||||||
| 関連名称 | https://kaken.nii.ac.jp/ja/r/90160986 | |||||||||||||
| 著者 外部リンク | ||||||||||||||
| 関連名称 | https://kaken.nii.ac.jp/ja/r/30122063 | |||||||||||||
| 版 | ||||||||||||||
| 出版タイプ | VoR | |||||||||||||
| 出版タイプResource | http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85 | |||||||||||||
| 出版者 名前 | ||||||||||||||
| 出版者 | 近畿大学 | |||||||||||||
| 書誌情報 |
科学研究費補助金研究成果報告書 (2010. ) p. 1-5, 発行日 2010-01-01 |
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| 抄録 | ||||||||||||||
| 内容記述タイプ | Abstract | |||||||||||||
| 内容記述 | 研究成果の概要（和文）： ヒトS100A3は毛嚢において生合成された後、同組織に局在する脱イミノ化酵素によりEFハンド領域の構造が変化し、本来のCa2+結合蛋白質として機能すること、またその際４量体への移行が伴うことが明かとなった。ついで、Ca^<2+>/Zn^<2+>結合型S100A3の結晶解析を行い、今まで報告されていなかったジスルフィド（SS）結合が二か所にあることが分かった。そのSS結合はPAD3によるシトルリン化とCa^<2+>結合に重要な役割を果たしていることが示された。 研究成果の概要（英文）：S100A3 protein specifically expressed in the cuticular cells of hair follicle. Human S100A3 is characterized by two disulphide bridges, a preformed Zn^<2+>-binding site, and a specific citrullination site by deimination. Conversion to the citrulline residues, symmetrically located on the S100A3 dimer plane - causes the assembly of the Ca^<2+>-bound S100A3 homotetramer. S100A3 acts as a Ca^<2+> buffering protein providing Ca^<2+> ions in turn to the deimination. | |||||||||||||
| 内容記述 | ||||||||||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||||||||||
| 内容記述 | 研究種目：基盤研究（Ｃ）; 研究期間：2008～2010; 課題番号：20591358; 研究分野：皮膚科学; 科研費の分科・細目：皮膚科学 | |||||||||||||
| 資源タイプ | ||||||||||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||||||||||
| 内容記述 | Research Paper | |||||||||||||
| フォーマット | ||||||||||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||||||||||
| 内容記述 | application/pdf | |||||||||||||
