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〈Review〉アルギニル化
https://kindai.repo.nii.ac.jp/records/20094
https://kindai.repo.nii.ac.jp/records/200946ad1b2d1-8182-4e5f-a509-5320663e6e5a
| 名前 / ファイル | ライセンス | アクション |
|---|---|---|
AA11574630-20190331-0019.pdf (3.8 MB)
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| Item type | ☆紀要論文 / Departmental Bulletin Paper(1) | |||||||||||||
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| 公開日 | 2019-04-18 | |||||||||||||
| タイトル | ||||||||||||||
| タイトル | 〈Review〉アルギニル化 | |||||||||||||
| タイトル | ||||||||||||||
| タイトル | Arginylation | |||||||||||||
| 言語 | en | |||||||||||||
| 著者 |
美濃部, 晃平
× 美濃部, 晃平
× 黒坂, 哲
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| 言語 | ||||||||||||||
| 言語 | jpn | |||||||||||||
| キーワード | ||||||||||||||
| 主題 | 翻訳後修飾, アルギニル化, arginylation, アルギニン転移酵素, ATEI posttranslational modification, arginylation, arginyltransferase, ATE1 |
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| 資源タイプ | ||||||||||||||
| 資源タイプ識別子 | http://purl.org/coar/resource_type/c_6501 | |||||||||||||
| 資源タイプ | departmental bulletin paper | |||||||||||||
| 著者(英) | ||||||||||||||
| 言語 | en | |||||||||||||
| 値 | Minobe,Kohei | |||||||||||||
| 著者(英) | ||||||||||||||
| 言語 | en | |||||||||||||
| 値 | Kurosaka,Satoshi | |||||||||||||
| 著者 所属 | ||||||||||||||
| 値 | 近畿大学生物理工学研究科生物工学専攻 | |||||||||||||
| 著者 所属 | ||||||||||||||
| 値 | 近畿大学先端技術総合研究所 | |||||||||||||
| 著者所属(翻訳) | ||||||||||||||
| 値 | Graduate school of Biology-Oriented Science and Technology, Kindai University | |||||||||||||
| 著者所属(翻訳) | ||||||||||||||
| 値 | Institute of Advanced Technology, Kindai University | |||||||||||||
| 版 | ||||||||||||||
| 出版タイプ | NA | |||||||||||||
| 出版タイプResource | http://purl.org/coar/version/c_be7fb7dd8ff6fe43 | |||||||||||||
| 出版者 名前 | ||||||||||||||
| 出版者 | 近畿大学先端技術総合研究所 | |||||||||||||
| 書誌情報 |
近畿大学先端技術総合研究所紀要 en : Memoirs of Institute of Advanced Technology, Kindai University 号 24, p. 19-24, 発行日 2019-03-31 |
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| ISSN | ||||||||||||||
| 収録物識別子タイプ | ISSN | |||||||||||||
| 収録物識別子 | 13468693 | |||||||||||||
| 抄録 | ||||||||||||||
| 内容記述タイプ | Abstract | |||||||||||||
| 内容記述 | [要旨]タンパク質の多くはゲノム上の遺伝子が転写・翻訳された後、様々な修飾を受け、その構造、局在、活性、他の分子との相互作用などが調節される。このような修飾を翻訳後修飾と呼び、リン酸化やアセチル化、ユビキチン化などが広く知られている。アルギニル化は、アルギニン転移酵素(ATE1)によってアルギニンがタンパク質に付加する翻訳後修飾である。アルギニル化は1960年代に発見され、2000年代になって生体におけるその機能の研究が進んできたが、いまだ未解明の部分が多い。本稿では、遺伝子改変マウスを用いた研究の成果を中心に、これまでにわかっているアルギニル化の機能について解説する。 The structure, localization, activity, and interaction of proteins are regulated by various modifications following translation. Those modifications, such as phosphorylation, acetylation, and ubiquitination for well-known examples, are called posttranslational modifications. A posttranslational modification, called “Arginylation”, is the addition of arginine to target proteins, mediated by arginyltransferase (ATE1) . Arginylation has been first reported in 1960s, and after decades of progress of researches on its functions in live cells/organisms, this posttranslational modification is still poorly understood. This review focuses on critical roles of arginylation, especially that are revealed in studies using gene modified mice. |
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| フォーマット | ||||||||||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||||||||||
| 内容記述 | application/pdf | |||||||||||||
