@article{oai:kindai.repo.nii.ac.jp:00020094,
 author = {美濃部, 晃平 and 黒坂, 哲},
 issue = {24},
 journal = {近畿大学先端技術総合研究所紀要, Memoirs of Institute of Advanced Technology, Kindai University},
 month = {Mar},
 note = {[要旨]タンパク質の多くはゲノム上の遺伝子が転写・翻訳された後、様々な修飾を受け、その構造、局在、活性、他の分子との相互作用などが調節される。このような修飾を翻訳後修飾と呼び、リン酸化やアセチル化、ユビキチン化などが広く知られている。アルギニル化は、アルギニン転移酵素(ATE1)によってアルギニンがタンパク質に付加する翻訳後修飾である。アルギニル化は1960年代に発見され、2000年代になって生体におけるその機能の研究が進んできたが、いまだ未解明の部分が多い。本稿では、遺伝子改変マウスを用いた研究の成果を中心に、これまでにわかっているアルギニル化の機能について解説する。
The structure, localization, activity, and interaction of proteins are regulated by various modifications following translation. Those modifications, such as phosphorylation, acetylation, and ubiquitination for well-known examples, are called posttranslational modifications. A posttranslational modification, called “Arginylation”, is the addition of arginine to target proteins, mediated by arginyltransferase (ATE1) . Arginylation has been first reported in 1960s, and after decades of progress of researches on its functions in live cells/organisms, this posttranslational modification is still poorly understood. This review focuses on critical roles of arginylation, especially that are revealed in studies using gene modified mice., application/pdf},
 pages = {19--24},
 title = {〈Review〉アルギニル化},
 year = {2019},
 yomi = {ミノベ, コウヘイ and クロサカ, サトシ}
}