WEKO3
アイテム
リゾチームアミロイド線維コアの分子解剖
https://kindai.repo.nii.ac.jp/records/3543
https://kindai.repo.nii.ac.jp/records/35439edae122-fbb7-4d01-b97f-d866b634e37d
| 名前 / ファイル | ライセンス | アクション |
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KAKEN_22570164seika.pdf (568.5 kB)
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| アイテムタイプ | 研究報告書 / Research Paper(1) | |||||||||
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| 公開日 | 2013-07-25 | |||||||||
| タイトル | ||||||||||
| タイトル | リゾチームアミロイド線維コアの分子解剖 | |||||||||
| その他（別言語等）のタイトル | ||||||||||
| その他のタイトル | Molecular dissection of the core of lysozyme amyloid fibril | |||||||||
| 著者 |
橘, 秀樹
× 橘, 秀樹
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| 言語 | ||||||||||
| 言語 | jpn | |||||||||
| キーワード | ||||||||||
| 主題 | フォールディング, リゾチーム, アミロイド, 線維形成, ジスルフィド結合 | |||||||||
| 資源タイプ | ||||||||||
| 資源タイプ識別子 | http://purl.org/coar/resource_type/c_18ws | |||||||||
| 資源タイプ | research report | |||||||||
| 著者(英) | ||||||||||
| 言語 | en | |||||||||
| 値 | TACHIBANA, HIDEKI | |||||||||
| 著者 所属 | ||||||||||
| 値 | 近畿大学生物理工学部; 教授 | |||||||||
| 著者所属(翻訳) | ||||||||||
| 値 | Kinki University | |||||||||
| 著者 役割 | ||||||||||
| 値 | 研究代表者 | |||||||||
| 著者 外部リンク | ||||||||||
| 関連名称 | https://kaken.nii.ac.jp/d/r/70126118.ja.html | |||||||||
| 版 | ||||||||||
| 出版タイプ | VoR | |||||||||
| 出版タイプResource | http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85 | |||||||||
| 出版者 名前 | ||||||||||
| 出版者 | 近畿大学 | |||||||||
| 書誌情報 |
科学研究費助成事業研究成果報告書 (2012. ) p. 1-5, 発行日 2012-01-01 |
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| 抄録 | ||||||||||
| 内容記述タイプ | Abstract | |||||||||
| 内容記述 | 研究成果の概要（和文）： リゾチームはアミロイド病の原因となる蛋白質のひとつである。この研究では、ニワトリリゾチームのＳＳ結合欠損体ならびに分子内特定領域のペプチドを用いて、アミロイド線維コアの形成反応を調べた。その結果、正常なフォールディングでのコア形成に関与する領域が、異常なフォールディングによる線維化のコア形成にも関っており、高いベータ会合能を持つ領域の受け皿となる構造が分子内に形成されるかどうかが、正常と異常の分かれ目となることがわかった。 研究成果の概要（英文）：）：Lysozyme is one of the amyloidogenic proteins. Here, by using hen lysozyme disulfide-deficient variants and synthetic peptides covering specific residue positions, we investigated the mechanism of the core formation of lysozyme amyloid fibrils. Peptide regions involved in the core formation in normal monomolecular folding are also involved in misfolding and core formation of lysozyme amyloid fibrils. Specifically, absence of a structure which could interact and successfully accept a highly beta-aggregating structure in normal folding reaction leads to misfolding and fibrillogenesis through intermolecular beta-aggregation. | |||||||||
| 内容記述 | ||||||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||||||
| 内容記述 | 機関番号:34419; 研究種目：基盤研究 (C); 研究期間：：2010～2012; 課題番号：22570164; 研究分野：生物学; 科研費の分科・細目：生物科学・生物物理学 | |||||||||
| 資源タイプ | ||||||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||||||
| 内容記述 | Research Paper | |||||||||
| フォーマット | ||||||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||||||
| 内容記述 | application/pdf | |||||||||
