WEKO3
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アイテム
睡眠誘発物質合成酵素L-PGDSの基質認識と生成物放出のメカニズムの解明
https://kindai.repo.nii.ac.jp/records/20655
https://kindai.repo.nii.ac.jp/records/20655c1129c1d-fa08-456c-af11-44dfd5a6a313
名前 / ファイル | ライセンス | アクション |
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![]() |
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Item type | 研究報告書 / Research Paper(1) | |||||||||
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公開日 | 2020-03-12 | |||||||||
タイトル | ||||||||||
タイトル | 睡眠誘発物質合成酵素L-PGDSの基質認識と生成物放出のメカニズムの解明 | |||||||||
言語 | ja | |||||||||
タイトル | ||||||||||
タイトル | substrate-induced product-release mechanism of L-PGDS | |||||||||
言語 | en | |||||||||
著者 |
島本, 茂
× 島本, 茂
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言語 | ||||||||||
言語 | jpn | |||||||||
キーワード | ||||||||||
主題 | プロスタグランジンD2, 等温滴定型熱測定, 酵素活性測定, 構造解析, PGDS | |||||||||
資源タイプ | ||||||||||
資源タイプ識別子 | http://purl.org/coar/resource_type/c_18ws | |||||||||
資源タイプ | research report | |||||||||
著者(英) | ||||||||||
en | ||||||||||
SHIMAMOTO, Shigeru | ||||||||||
著者 所属 | ||||||||||
近畿大学理工学部; 講師 | ||||||||||
著者所属(翻訳) | ||||||||||
Kindai University | ||||||||||
著者 役割 | ||||||||||
研究代表者 | ||||||||||
版 | ||||||||||
出版タイプ | NA | |||||||||
出版タイプResource | http://purl.org/coar/version/c_be7fb7dd8ff6fe43 | |||||||||
出版者 名前 | ||||||||||
出版者 | 近畿大学 | |||||||||
書誌情報 |
科学研究費助成事業研究成果報告書 (2018) p. 1-4, 発行日 2019 |
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リンクURL | ||||||||||
内容記述タイプ | Other | |||||||||
内容記述 | https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-16K18868/ | |||||||||
抄録 | ||||||||||
内容記述タイプ | Abstract | |||||||||
内容記述 | 研究成果の概要(和文):リポカリン型プロスタグランジンD合成酵素(L-PGDS)は睡眠物質(PGD2)を合成する酵素であり、睡眠中枢を活性化することで哺乳類の睡眠導入や概日サイクル(体内時計)調節に関与している。従って、L-PGDSをターゲットとした創薬は新規作用機序を持つ睡眠調節薬の開発につながる。本研究では、L-PGDSの分子内部にある2つの基質結合部位の同定とさらにそれぞれの結合部位がどのようにプロスタグランジンの認識に関与するかを明らかにした。また、熱力学的パラメータの取得より、それぞれの結合部位の相互作用の特徴付けを行った。研究成果の概要(英文):Lipocalin-type prostaglandin (PG) D synthase (L-PGDS) belongs to the lipocalin superfamily which consists of transporter proteins for lipophilic ligands in the extracellular space, and is known as the PGD2-synthesizing enzyme responsible for the sleep regulation. The binding affinity and stoichiometry to each ligand were analyzed by isothermal titration calorimetry (ITC), and the binding region for each ligand on L-PGDS was estimated by NMR titration experiment. The ITC results showed that PGD2 and PGF2α bound to L-PGDS with a stoichiometry of 2 to 1 but PGE2 with a stoichiometry of 1 to 1. In addition, the NMR experiments indicated that PGD2 and PGF2α bound to both the catalytic site containing the Cys65 and non-catalytic site of L-PGDS, while PGE2 bound to only the non-catalytic site. | |||||||||
内容記述 | ||||||||||
内容記述タイプ | Other | |||||||||
内容記述 | 研究種目:若手研究(B); 研究期間:2016~2018; 課題番号:16K18868; 研究分野:熱力学、構造生物学; 科研費の分科・細目: | |||||||||
資源タイプ(WEKO2) | ||||||||||
内容記述タイプ | Other | |||||||||
内容記述 | Research Paper | |||||||||
フォーマット | ||||||||||
内容記述タイプ | Other | |||||||||
内容記述 | application/pdf |