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アイテム
プロスタグランジンD合成酵素の分子内SS結合形成による睡眠誘発物質放出機構の解明
https://kindai.repo.nii.ac.jp/records/14054
https://kindai.repo.nii.ac.jp/records/140548bab851a-8cb5-4549-bf9a-8ed904d6abbc
| 名前 / ファイル | ライセンス | アクション |
|---|---|---|
KAKEN_24790055seika.pdf (262.0 kB)
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| Item type | 研究報告書 / Research Paper(1) | |||||
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| 公開日 | 2014-09-29 | |||||
| タイトル | ||||||
| タイトル | プロスタグランジンD合成酵素の分子内SS結合形成による睡眠誘発物質放出機構の解明 | |||||
| その他（別言語等）のタイトル | ||||||
| その他のタイトル | Product release mechanism of Lipocalin—type Prostaglandin D synthase | |||||
| 著者 |
島本, 茂
× 島本, 茂 |
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| 言語 | ||||||
| 言語 | jpn | |||||
| キーワード | ||||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | リポカリン型プロスタグランジンD合成酵素 | |||||
| キーワード | ||||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | プロスタグランジンD2 | |||||
| キーワード | ||||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | NMR | |||||
| キーワード | ||||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | ITC | |||||
| 資源タイプ | ||||||
| 資源タイプ識別子 | http://purl.org/coar/resource_type/c_18ws | |||||
| 資源タイプ | research report | |||||
| 著者(英) | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 値 | SHIMAMOTO, Shigeru | |||||
| 著者 所属 | ||||||
| 値 | 近畿大学理工学部; 助教 | |||||
| 著者 役割 | ||||||
| 値 | 研究代表者 | |||||
| 著者 外部リンク | ||||||
| 関連名称 | http://kaken.nii.ac.jp/d/r/00610487.ja.html | |||||
| 版 | ||||||
| 出版タイプ | VoR | |||||
| 出版タイプResource | http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85 | |||||
| 出版者 名前 | ||||||
| 出版者 | 近畿大学 | |||||
| 書誌情報 |
科学研究費助成事業研究成果報告書 (2013. ) p. 1-5, 発行日 2013-01-01 |
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| 抄録 | ||||||
| 内容記述タイプ | Abstract | |||||
| 内容記述 | 研究成果の概要（和文）: リポカリン型プロスタグランジンD合成酵素（L-PGDS）は, 睡眠調節薬開発のターゲットとして多くの研究が為されてきたが, 生成物（PGD2）の放出過程のメカニズムは明らかになっていない. 本研究では, L-PGDSのPGD2認識・放出機構を熱力学的および構造生物学的に明らかにした. まず, 従来考えられていたL-PGDSと基質/生成物の1: 1相互作用モデルとは異なる, 1: 2結合モデルで相互作用することが明らかにした. また, 活性中心のCys65が, 生成物PGD2との相互作用にも非常に重要な役割を果たしていることが示された. さらに, 得られた構造情報から基質の結合に重要な2つの領域を同定した. 研究成果の概要（英文): Lipocalin-type Prostaglandin D synthase (L-PGDS) catalyzes the isomerization of prostaglandin H2 (PGH2) to produce prostaglandin D2 (PGD2), which acts as a potent endogenous somnogen in the brain. A number of studies of L-PGDS, as a drug target for sleep disorders, have been reported in attempts to understand its catalytic mechanism, and several substrate recognition models of L-PGDS have been proposed. However, details of the mechanism by which L-PDGS recognizes its substrates and products are obscure, since essential information, such as its binding affinity and stoichiometry, of the interactions between L-PGDS and its substrates and products remains unclear. Therefore, we carried out ITC and NMR experiments to characterize the binding properties. The results of the ITC and NMR measurements revealed that both the substrate and the product bind to L-PGDS in a stoichiometry of 2 to 1 and two binding sites, namely a high and a low affinity binding site, are present. | |||||
| 内容記述 | ||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||
| 内容記述 | 研究種目：若手研究（B）; 研究期間：2012～2013; 課題番号：24790055; 研究分野：医歯薬学; 科研費の分科・細目：物理系薬学 | |||||
| 資源タイプ | ||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||
| 内容記述 | Research Paper | |||||
| フォーマット | ||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||
| 内容記述 | application/pdf | |||||
