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アイテム
神経変性疾患原因蛋白の相互作用、翻訳後修飾、細胞内局在の検討と治療的応用
https://kindai.repo.nii.ac.jp/records/3243
https://kindai.repo.nii.ac.jp/records/324311ea623f-0d1b-4f53-b531-2d5023bbcba9
| 名前 / ファイル | ライセンス | アクション |
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KAKEN_21591097seika.pdf (98.4 kB)
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| Item type | 研究報告書 / Research Paper(1) | |||||||||
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| 公開日 | 2012-11-13 | |||||||||
| タイトル | ||||||||||
| タイトル | 神経変性疾患原因蛋白の相互作用、翻訳後修飾、細胞内局在の検討と治療的応用 | |||||||||
| その他（別言語等）のタイトル | ||||||||||
| その他のタイトル | Interaction, posttranslational modification, and subcellular localization of proteins causative for neurodegenerative diseases | |||||||||
| 著者 |
平野, 牧人
× 平野, 牧人
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| 言語 | ||||||||||
| 言語 | jpn | |||||||||
| キーワード | ||||||||||
| 主題 | 翻訳後修飾, 神経変性疾患, 蛋白相互作用, 細胞内局在 | |||||||||
| 資源タイプ | ||||||||||
| 資源タイプ識別子 | http://purl.org/coar/resource_type/c_18ws | |||||||||
| 資源タイプ | research report | |||||||||
| 著者(英) | ||||||||||
| en | ||||||||||
| HIRANO, MAKITO | ||||||||||
| 著者 所属 | ||||||||||
| 近畿大学医学部附属病院; 准教授 | ||||||||||
| 著者所属(翻訳) | ||||||||||
| Kinki University | ||||||||||
| 著者 役割 | ||||||||||
| 研究代表者 | ||||||||||
| 著者 外部リンク | ||||||||||
| 関連名称 | http://kaken.nii.ac.jp/d/r/50347548.ja.html | |||||||||
| 版 | ||||||||||
| 出版タイプ | VoR | |||||||||
| 出版タイプResource | http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85 | |||||||||
| 出版者 名前 | ||||||||||
| 出版者 | 近畿大学 | |||||||||
| 書誌情報 |
科学研究費補助金研究成果報告書 (2011. ) p. 1-6, 発行日 2011-01-01 |
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| 抄録 | ||||||||||
| 内容記述タイプ | Abstract | |||||||||
| 内容記述 | 研究成果の概要（和文）：本研究の目的は、種々の神経変性疾患原因蛋白同士の相互作用、翻訳後修飾、細胞内局在を検討することである。翻訳後修飾はユビキチン化とリン酸化を対象とする。常染色体優性遺伝小脳失調症14型の原因遺伝子protein kinase Cγが常染色体劣性遺伝小脳失調症の原因遺伝子アプラタキシンのリン酸化を亢進し、核内輸送を妨げ、結果としてDNA 修復蛋白でもあるアプラタキシンの核内欠乏を来たすことで、DNA 損傷が蓄積し神経細胞の障害が生じることを証明した(Hum Mol Genet 2009;18:3533)。また、X 連鎖性優性遺伝の筋萎縮性側索硬化症(ALS)の原因蛋白として新たにubiquilin2 を同定し、病理学的に、神経にこの蛋白およびそのほかのALS 原因蛋白であるTDP43, FUS, Optineurin などと共に家族性あるいは孤発性ALS 患者の運動ニューロンにみられるユビキチン陽性封入体に凝集することを示した(Nature 2011;477:211）。 研究成果の概要（英文）：The objective of this work is to investigate interaction, posttranslational modification, and subcellular localization of proteins causative for neurodegenerative diseases. Posttranslational modification includes phosphorylation and ubiquitination. In this study, we found protein kinase C, the protein causative for autosomal dominant spinocerebellar ataxia type 14 (SCA14), phospholyated aprataxin, the protein causative for autosomal recessive ataxia. This phosphorylation inhibited the nuclear transport of aprataxin that has a DNA repair activity, resulting in its deficiency in the nucleus, accumulation of DNA damage unrepaired, and neuronal cell death (Hum Mol Genet 2009;18:3533). We identified ubiquilin2 as a novel protein causative for X-linked dominant amyotrophic lateral sclerosis (ALS). This protein co-aggregates with TDP43, FUS, and optineurin, proteins causative for other types of ALS, in ubiquitin-positive inclusions of motor neurons of patients with familial and even sporadic ALS (Nature 2011;477:211). | |||||||||
| 内容記述 | ||||||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||||||
| 内容記述 | 研究種目：基盤研究（C）; 研究期間：2009～2011; 課題番号：21591097; 研究分野：神経内科; 科研費の分科・細目：医歯薬学, 内科学臨床医学, 神経内科学 | |||||||||
| 資源タイプ | ||||||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||||||
| 内容記述 | Research Paper | |||||||||
| フォーマット | ||||||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||||||
| 内容記述 | application/pdf | |||||||||
