@article{oai:kindai.repo.nii.ac.jp:00019290,
 author = {中野, 隆行 and 櫻井, 一正},
 issue = {23},
 journal = {近畿大学先端技術総合研究所紀要, Memoirs of Institute of Advanced Technology, Kindai University},
 month = {Mar},
 note = {According to the preceding studies,two kinds of changes in protein conformation occur upon pressure application.One is (ⅰ)mechanical compression and the other is (ⅱ)transition between thermodynamically distinct states.Theconformational change via machanism (ⅰ)corresponds to a change within a thermodynamic subensemble of conformer,and that via mechanism(ⅱ)corresponds to the transistion between different subensembles of conformers.It is suggested that intermediate states of protein accumulating in the conformational change via mechanism (ⅱ) is relevant for its function or folding process. In order to investigate these states for understanding the structure-function relationship of proteins,we examined the previously formulated method,CS-PCA, to the various pressure-induced chemical shift change data.This method seemed to successfully dissect the data into the two contributions from  (ⅰ) and (ⅱ).Relatively small protains showed less significant contribution from mechanism (ⅱ).It is also confirmed that, for relatively large proteins,whose contribution from mechanism (ⅱ)were significant,the positions of the residues with large Δδ values through the mechanism (ⅱ)are near to the internal cavities and/or trapped water molecules.These observations indicated that the internal cavities and trapped water are relevant to the conformational change to functional or folding intermediate states.
これまでの研究から、圧力の増加に伴い (ⅰ)力学的圧縮と (ⅱ)熱力学的転移の2つのタイプの蛋白質構造変化が同時に進行することが分かっている。(ⅰ)力学的圧縮とは蛋白質が天然状態や中間体状態などの状態のまま圧縮される構造変化であるに対し、 (ⅱ)熱力学的転移とは蛋白質が異なる状態へ転移する際の構造変化のことである。ここで、(ⅱ)の課程のよって現れる中間体が機能や折り畳み課程に重要であると指摘されており、この課程による構造変化を詳細に調べることが重要である。高圧NMRという手法により、圧力依存的な構造変化の過程を、各アミノ酸残基の化学シフトの変化として調べることができる。昨年の報告で我々は、化学シフト―主成分解析（CS-PCA)という化学シフトデータの解析法を行ったところ、 (ⅱ)の情報と(ⅰ)の情報が明確に分離されていることが分かり、本方法の有効性が示された。そこで、様々な蛋白質の圧力依存化学シフトデータに対し本解析法を適応した。その結果、①小さな蛋白質では (ⅱ)の寄与が少なかった、②大きな蛋白質で (ⅱ)の影響の大きかった残基は分子内キャビティや分子内結合水に近いものが多かった、ということが分かった。分子内キャビティ分子内結合水のもたらす揺らぎが、機能や折り畳みに重要な状態への構造転移に重要であることが示唆された。, application/pdf},
 pages = {1--9},
 title = {〈Original Papers〉REANALYSES OF PRESSURE-DEPENDENT CHEMICAL SHIFT DATA OF VARIOUS PROTEINS BY PCA PROCEDURE},
 year = {2018},
 yomi = {ナカノ, タカユキ and サクライ, カズマサ}
}