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アイテム
果実軟化機構の分子構造基盤研究: トマト果実をモデルとして
https://kindai.repo.nii.ac.jp/records/13978
https://kindai.repo.nii.ac.jp/records/13978a7d1ab78-d861-4395-b92a-adedab8236f4
| 名前 / ファイル | ライセンス | アクション |
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KAKEN_23580054seika.pdf (391.4 kB)
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| Item type | 研究報告書 / Research Paper(1) | |||||||||
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| 公開日 | 2014-10-02 | |||||||||
| タイトル | ||||||||||
| タイトル | 果実軟化機構の分子構造基盤研究: トマト果実をモデルとして | |||||||||
| その他（別言語等）のタイトル | ||||||||||
| その他のタイトル | Structural based fruit softening mechanism; the model of tomato fruit softening during maturation | |||||||||
| 著者 |
石丸, 恵
× 石丸, 恵
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| 言語 | ||||||||||
| 言語 | jpn | |||||||||
| キーワード | ||||||||||
| 主題 | 果実軟化, 細胞壁, トマト果実, β-ガラクトシダーゼ | |||||||||
| 資源タイプ | ||||||||||
| 資源タイプ識別子 | http://purl.org/coar/resource_type/c_18ws | |||||||||
| 資源タイプ | research report | |||||||||
| 著者(英) | ||||||||||
| 言語 | en | |||||||||
| 値 | ISHIMARU, Megumi | |||||||||
| 著者 所属 | ||||||||||
| 値 | 近畿大学生物理工学部; 准教授 | |||||||||
| 著者 役割 | ||||||||||
| 値 | 研究代表者 | |||||||||
| 著者 外部リンク | ||||||||||
| 関連名称 | http://kaken.nii.ac.jp/d/r/90326281.ja.html | |||||||||
| 版 | ||||||||||
| 出版タイプ | VoR | |||||||||
| 出版タイプResource | http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85 | |||||||||
| 出版者 名前 | ||||||||||
| 出版者 | 近畿大学 | |||||||||
| 書誌情報 |
科学研究費助成事業研究成果報告書 (2013. ) p. 1-5, 発行日 2013-01-01 |
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| 抄録 | ||||||||||
| 内容記述タイプ | Abstract | |||||||||
| 内容記述 | 研究成果の概要（和文): 本研究課題は, トマト果実をモデルとして果実の発育・成熟過程における細胞壁分解酵素の一つであり, トマト果実の軟化に重要な役割を果たしていると考えられるβ-ガラクトシダーゼについて, 酵素特性や基質認識機構を明らかにすることを目的とした. トマトβ-ガラクトシダーゼ（TBG)4は果実軟化に重要な役割を果たしているため, 酵母による発現系を構築し, X線結晶構造解析を行った. その結果, 植物では初めてβ-ガラクトシダーゼの構造を明らかにすることができた. また, TBG1の酵素特性も明らかにし, TBG4とは異なる基質特異性を持つことを明らかにした. 研究成果の概要（英文): In tomato fruit, beta-galactosidase 4 (TBG4) is an enzyme responsible for fruit softening through the degradation of beta-(1,4)-galactan in the pericarp cell wall. To gain structural in sight into the substrate specificity, we determined the crystal structures of TBG4 and its complex with beta-D-galactose. TBG4 was composed of a catalytic TIM barrel domain followed by three beta-sandwich domains. This structure is similar to other beta-galactosidase belong to GH35 families. In addition, we determined the enzymatic properties and substrate specificities of TBG1. TBG4 has substrate recognition to beta-(1,4)-linkage, however, TBG1 has beta-(1,3) and beta-(1,6)-likage substrate. In these results, TBG's act on the tomato cell wall during fruits development and maturation, and seberal stage of tomato fruits cell walls construct/reconstruct to some components sugar as a substrate against TBG's. | |||||||||
| 内容記述 | ||||||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||||||
| 内容記述 | 研究種目： 基盤研究(C); 研究期間：2011～2013; 課題番号：23580054; 研究分野：農学; 科研費の分科・細目：農学・園芸学・造園学 | |||||||||
| 資源タイプ | ||||||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||||||
| 内容記述 | Research Paper | |||||||||
| フォーマット | ||||||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||||||
| 内容記述 | application/pdf | |||||||||
