ログイン
言語:

WEKO3

  • トップ
  • ランキング
To
lat lon distance
To

Field does not validate



インデックスリンク

インデックスツリー

メールアドレスを入力してください。

WEKO

One fine body…

WEKO

One fine body…

アイテム

  1. Public
  2. 研究紀要
  3. 先端技術総合研究所紀要
  4. 19(2014)
  1. Private
  2. 研究紀要
  3. 先端技術総合研究所紀要Memoirs of Institute of Advanced Technology, Kinki University
  4. 19(2014)

(Original Papers) High-pressure NMR measurements on human β2 microglobulin

https://kindai.repo.nii.ac.jp/records/10132
https://kindai.repo.nii.ac.jp/records/10132
17c31ae7-a6a5-4e2c-bfad-30126b36c878
名前 / ファイル ライセンス アクション
AA11574630-20140331-0035.pdf AA11574630-20140331-0035.pdf (829.6 kB)
Item type ☆紀要論文 / Departmental Bulletin Paper(1)
公開日 2014-04-22
タイトル
タイトル (Original Papers) High-pressure NMR measurements on human β2 microglobulin
その他(別言語等)のタイトル
その他のタイトル ヒト β2 ミクログロブリンの高圧NMR測定
著者 櫻井, 一正

× 櫻井, 一正

櫻井, 一正

Search repository
前野, 覚大

× 前野, 覚大

前野, 覚大

Search repository
赤坂, 一之

× 赤坂, 一之

赤坂, 一之

Search repository
言語
言語 eng
キーワード
主題 High-pressure conditions, NMR, β2-microglobulin, protein folding, amyloid fibril, 高圧条件, NMR, β2ミクログロブリン, フォールディング, アミロイド線維
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ departmental bulletin paper
著者(英)
言語 en
値 Sakurai, Kazumasa
著者(英)
言語 en
値 Maeno, Akihiro
著者(英)
言語 en
値 Akasaka, Kazuyuki
著者 所属
値 近畿大学先端技術総合研究所高圧力蛋白質研究センター
著者 所属
値 近畿大学先端技術総合研究所高圧力蛋白質研究センター
著者 所属
値 近畿大学先端技術総合研究所高圧力蛋白質研究センター
著者所属(翻訳)
値 Kinki University
著者所属(翻訳)
値 Kinki University
著者所属(翻訳)
値 Kinki University
版
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
出版者 名前
出版者 近畿大学先端技術総合研究所
書誌情報 近畿大学先端技術総合研究所紀要
en : Memoirs of Institute of Advanced Technology, Kinki University

巻 19, p. 35-42, 発行日 2014-03-01
ISSN
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 13468693
抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 [Abstract] β2-Microglobulin (β2m) is associated with dialysis-related amyloidosis. In vitro experiments have shown that β2m forms amyloid fibrils at physiological and acidic pHs via distinctive partially structured states. Based on the results of the various NMR experiments, it is suggested that these states are “activated” states, where hydrophobic residues are exposed to associate with seeds or other β2m monomers. To obtain further structural information, we performed high-pressure NMR measurements at both acidic and neutral pH conditions. The results indicate that, upon pressure application, the N and C terminal regions become more compact whereas the hydrophobic region becomes more exposed to solvent. These conformational changes will suppress the amyloid fibril formation at neutral pH whereas will enhance it at acidic pH because the initial conformational states of β2m are different between the two pH conditions. [抄録] β2 ミクログロブリンは透析アミロイドーシスの原因蛋白質である。インビトロの実験では、β2m は生理的pH や酸性pH において、異なる中間体状態を経てアミロイド線維を形成することが知られている。 これまでの様々なNMR 測定結果から、この中間体状態は内部の疎水性残基が露出し、線維核や他のモノマーと結合しやすいように“活性化”した状態だと考えられている。我々はこの構造変化に関する更なる知見を得るために各pH 条件で高圧NMR 測定を行った。その結果、測定pH に関わらず加圧によってN、C末端領域は圧縮され、疎水領域がより露出することが分かった。しかし初期構造が異なるため、この構造変化が中性では線維形成抑制に働くのに対し、酸性では線維形成促進に働くのではないかと推測される。
内容記述
内容記述タイプ Other
内容記述 近畿大学先端技術総合研究所紀要編集委員会
フォーマット
内容記述タイプ Other
内容記述 application/pdf
戻る
0
views
See details
Views

Versions

Ver.1 2023-06-20 23:46:24.776373
Show All versions

Share

Mendeley Twitter Facebook Print Addthis

Cite as

エクスポート

OAI-PMH
  • OAI-PMH JPCOAR 2.0
  • OAI-PMH JPCOAR 1.0
  • OAI-PMH DublinCore
  • OAI-PMH DDI
Other Formats
  • JSON
  • BIBTEX

Confirm


Powered by WEKO3


Powered by WEKO3